Traduction et synthèse des protéines

La synthèse d'une protéine commence par la transcription de l'ADN en ARN messager dans le noyau. L'ARNm mature est exporté vers le cytoplasme, où il est lu par le ribosome. La traduction convertit une séquence de nucléotides en séquence d'acides aminés. Plusieurs acteurs coopèrent : ARNm, ribosome, ARNt, aminoacyl-ARNt synthétases et facteurs protéiques. Le code génétique est lu par triplets de nucléotides appelés codons.

L'initiation débute lorsque la petite sous-unité du ribosome se fixe à l'ARNm et rencontre le codon AUG. L'ARNt initiateur, portant une méthionine, reconnaît ce codon par appariement codon-anticodon. La grande sous-unité rejoint le complexe pour former le ribosome 80S chez les eucaryotes. Des facteurs d'initiation et l'énergie du GTP stabilisent et contrôlent ce démarrage. Le cadre de lecture est alors fixé, ce qui conditionne toute la suite de la traduction.

L'élongation est un cycle répété : l'ARNt chargé entre dans le site A, puis le ribosome forme une liaison peptidique entre l'acide aminé du site P et celui du site A. La translocation fait avancer le ribosome d'un codon vers l'extrémité 3' de l'ARNm. L'ARNt vidé de son acide aminé sort par le site E. La terminaison survient lorsqu'un codon stop UAA, UAG ou UGA entre dans le site A. Un facteur de libération décroche alors le polypeptide et sépare le ribosome.

Après la traduction, la chaîne polypeptidique doit se replier et souvent subir des modifications post-traductionnelles. On observe par exemple des clivages protéolytiques, des glycosylations, des phosphorylations ou l'assemblage de plusieurs chaînes. Des séquences d'adressage dirigent la protéine vers le réticulum endoplasmique, l'appareil de Golgi, les mitochondries ou le noyau. L'insuline est d'abord synthétisée sous forme de préproinsuline, puis clivée en insuline mature. Une protéine n'est donc fonctionnelle qu'après maturation et adressage corrects.