Vocabulaire : Structure et fonction des protéines
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Acide aminé
Unité élémentaire des protéines ; possède un carbone α lié à un groupe amine, un carboxyle, un H et une chaîne latérale R.
Les 20 acides aminés standards forment les protéines eucaryotes.
Chaîne latérale R
Partie variable de l'acide aminé qui détermine ses propriétés physico-chimiques (polaire, apolaire, chargée, etc.).
La nature de la chaîne R conditionne le repliement de la protéine.
Liaison peptidique
Liaison amide covalente formée entre le carboxyle d'un acide aminé et l'amine d'un autre, avec élimination d'eau.
La répétition des liaisons peptidiques forme une chaîne polypeptidique.
Structure primaire
Séquence linéaire en acides aminés d'une chaîne polypeptidique ; elle détermine le repliement et la fonction de la protéine.
L'ordre des résidus constitue la structure primaire.
Structure secondaire
Repliements locaux stabilisés par des liaisons hydrogène entre le squelette peptidique : hélices α et feuillets β.
Les hélices α sont des structures secondaires.
Structure tertiaire
Repliement tridimensionnel global de la chaîne, maintenu par des interactions faibles et des ponts disulfure.
La conformation native dépend du repliement tertiaire.
Structure quaternaire
Assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques, appelées sous-unités, au sein d'une protéine.
L'hémoglobine possède plusieurs sous-unités.
Dénaturation
Perte de la conformation native d'une protéine, entraînant souvent une perte de fonction, souvent irréversible.
La dénaturation altère la structure tridimensionnelle et donc la fonction.
Hélice α et feuillet β
Structures secondaires locales de protéines, stabilisées par des liaisons hydrogène entre le squelette peptidique.
Les hélices α et les feuillets β sont des repliements locaux.
Liaison peptidique rigide et plane
Propriété due à la résonance, qui limite la rotation et influence le repliement de la chaîne.
La résonance rend la liaison peptidique rigide et plane.
Configuration L
Configuration des 20 acides aminés standards chez les eucaryotes.
Les acides aminés standards des eucaryotes sont de configuration L.
Glycine et carbone α asymétrique
La glycine est le seul acide aminé standard qui n'a pas de carbone α asymétrique.
Tous les acides aminés ont un carbone α asymétrique sauf la glycine.
Fonctions biologiques des protéines
Catalyse enzymatique, transport, structure, messagers ou récepteurs ; ex. hémoglobine transporte l'O₂, insuline est messager.
Les enzymes catalysent les réactions chimiques.