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Régulation allostérique et par phosphorylation des enzymes clés du métabolisme

Ce que tu dois retenir

Chapitre 1 — Pourquoi et comment réguler les enzymes ?

L'allostérie = fixation d'un effecteur sur un site différent du site actif modifiant l'activité enzymatique.

Chapitre 2 — PFK-1 et charge énergétique

L'AMP active PFK-1, l'ATP et le citrate l'inhibent : la glycolyse répond à la charge énergétique.

Chapitre 3 — La phosphorylation des enzymes

Une kinase ajoute un phosphate ; une phosphatase le retire : la phosphorylation est un interrupteur moléculaire.

Chapitre 4 — PFK-2/FBPase-2 : l'enzyme bifonctionnelle

Phosphorylation par PKA : PFK-2 inactive, FBPase-2 active → moins de F2,6BP → néoglucogenèse.

Teste-toi

1. Qu'est-ce qu'un effecteur allostérique ?

AA. Un substrat qui se lie au site actif
BB. Une molécule qui se lie à un site régulateur distinct du site actif
CC. Un inhibiteur compétitif
DD. Un coenzyme
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Réponse : B — B. Une molécule qui se lie à un site régulateur distinct du site actif

Un effecteur allostérique se fixe sur un site régulateur, différent du site actif, et modifie la conformation donc l'activité de l'enzyme.

2. Concernant la phosphofructokinase-1 (PFK-1), quelle affirmation est vraie ?

AA. Elle est activée par l'ATP
BB. Elle est inhibée par l'AMP
CC. Elle est activée par l'AMP et inhibée par l'ATP et le citrate
DD. Elle est insensible à la charge énergétique
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Réponse : C — C. Elle est activée par l'AMP et inhibée par l'ATP et le citrate

PFK-1 est une enzyme clé de la glycolyse activée par l'AMP (déficit énergétique) et inhibée par l'ATP et le citrate (excès d'énergie).

3. La phosphorylation d'une enzyme est :

AA. Toujours activatrice
BB. Toujours inhibitrice
CC. Covalente et réversible
DD. Définitive
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Réponse : C — C. Covalente et réversible

La phosphorylation est une modification covalente réversible catalysée par des kinases et inversée par des phosphatases ; son effet dépend de l'enzyme.

4. Après phosphorylation par la PKA, la glycogène phosphorylase devient :

AA. Inactive
BB. Active
CC. Dégradée
DD. Insensible au glucagon
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Réponse : B — B. Active

Dans le foie et le muscle, la phosphorylation de la glycogène phosphorylase par la PKA l'active, ce qui stimule la dégradation du glycogène.

5. Calculer la charge énergétique pour [ATP]=4 mM, [ADP]=1 mM et [AMP]=1 mM.

AA. 0,75
BB. 0,50
CC. 0,80
DD. 0,67
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Réponse : A — A. 0,75

Charge énergétique = (4 + 0,5×1) / (4+1+1) = 4,5/6 = 0,75.

6. Quel est le rôle du fructose-2,6-bisphosphate ?

AA. Il inhibe PFK-1
BB. Il active PFK-1
CC. Il active la FBPase-1
DD. Il inhibe la pyruvate kinase
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Réponse : B — B. Il active PFK-1

Le fructose-2,6-bisphosphate est un activateur allostérique puissant de PFK-1 ; il stimule donc la glycolyse.

7. Après un repas riche en glucides, dans le foie :

AA. Le glucagon phosphoryle PFK-2/FBPase-2
BB. L'insuline favorise la déphosphorylation et active la PFK-2
CC. La PKA active la FBPase-2
DD. Le fructose-2,6-bisphosphate diminue
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Réponse : B — B. L'insuline favorise la déphosphorylation et active la PFK-2

En phase postprandiale, l'insuline favorise la déphosphorylation de la protéine bifonctionnelle : l'activité PFK-2 augmente, le F2,6BP monte et la glycolyse est stimulée.

8. La courbe vitesse-substrat d'une enzyme allostérique typique est :

AA. Hyperbolique
BB. Sigmoïde
CC. Linéaire
DD. En cloche
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Réponse : B — B. Sigmoïde

Les enzymes allostériques présentent souvent une cinétique de coopérativité : la courbe v = f([S]) est sigmoïde et non hyperbolique.

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