Vocabulaire : Régulation allostérique et par phosphorylation des enzymes clés du métabolisme
12 cartes · Biochimie · PASS
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Allostérie
Fixation d'un effecteur sur un site différent du site actif, modifiant l'activité enzymatique.
Site régulateur
Site de fixation d'un effecteur allostérique, distinct du site actif de l'enzyme.
PFK-1
Enzyme clé de la glycolyse : fructose-6-phosphate → fructose-1,6-bisphosphate ; activée par AMP et fructose-2,6-bisphosphate, inhibée par ATP et citrate.
Charge énergétique
Indicateur compris entre 0 et 1 qui résume l'état énergétique de la cellule.
Phosphorylation
Transfert d'un groupement phosphate de l'ATP sur Ser, Thr ou Tyr d'une enzyme par une kinase ; modifie conformation et activité, réversible via phosphatases.
Protéine kinase
Enzyme qui transfère un groupement phosphate de l'ATP sur un résidu sérine, thréonine ou tyrosine d'une enzyme.
Protéine phosphatase
Enzyme qui hydrolyse le phosphate d'une enzyme phosphorylée, rendant la modification réversible.
Glycogène phosphorylase
Enzyme activée par phosphorylation ; elle participe à la dégradation du glycogène en glucose.
Glycogène synthase
Enzyme inactivée par phosphorylation ; elle est régulée de façon opposée à la glycogène phosphorylase.
PFK-2/FBPase-2
Protéine bifonctionnelle : PFK-2 synthétise et FBPase-2 dégrade le fructose-2,6-bisphosphate, activateur allostérique de PFK-1.
Fructose-2,6-bisphosphate
Activateur allostérique de PFK-1 ; augmente après un repas sous insuline et baisse pendant le jeûne sous glucagon.
Protéine kinase A (PKA)
Kinase activée via l'AMPc par le glucagon ou l'adrénaline ; elle phosphoryle la protéine bifonctionnelle PFK-2/FBPase-2.