Vocabulaire : Enzymologie et cinétique enzymatique

Les 14 cartes du paquet

1. Enzyme

   Protéine (ou plus rarement ARN) qui catalyse une réaction biologique sans être consommée et abaisse l'énergie d'activation.

   La lactase hydrolyse le lactose en glucose et galactose.

2. Site actif

   Région spécifique de l'enzyme où se fixe le substrat.

   Le substrat se fixe dans le site actif de l'enzyme.

3. Modèle clé-serrure

   Modèle de spécificité enzymatique reposant sur une complémentarité parfaite entre enzyme et substrat.

4. Modèle d'ajustement induit

   Modèle où l'enzyme change de conformation lors de la fixation du substrat.

5. Modèle de Michaelis-Menten

   Décrit la relation entre v et [S] : $v = (Vmax [S]) / (Km + [S])$ ; v augmente avec [S] jusqu'à Vmax.

6. Vmax (vitesse maximale)

   Vitesse de réaction maximale atteinte lorsque la concentration en substrat [S] augmente.

7. Km (constante de Michaelis)

   Concentration en substrat pour laquelle v = Vmax/2 ; plus Km est faible, plus l'affinité est forte.

   Plus Km est faible, plus l'affinité de l'enzyme pour le substrat est forte.

8. Inhibiteur compétitif

   Inhibiteur qui se lie au site actif ; il augmente le Km apparent sans modifier Vmax.

9. Inhibiteur non compétitif

   Inhibiteur qui se fixe sur un site allostérique ; il diminue Vmax sans modifier Km.

10. Inhibiteur incompétitif

    Inhibiteur qui se lie uniquement au complexe enzyme-substrat ; il diminue à la fois Vmax et Km.

11. Lineweaver-Burk

    Représentation de $1/v$ en fonction de $1/[S]$, utilisée pour distinguer les types d'inhibition.

12. pH et température optimaux

    Chaque enzyme a un pH et une température optimaux ; au-delà, la dénaturation altère la structure et inactive l'enzyme.

    La pepsine gastrique a un pH optimal de 2 ; la trypsine intestinale, un pH optimal de 8.

13. Dénaturation enzymatique

    Altération de la structure tridimensionnelle qui inactive l'enzyme, au-delà des optimums de pH ou de température.

14. Régulation allostérique

    Contrôle fin de l'activité enzymatique par des effecteurs se fixant sur des sites différents du site actif et modifiant la conformation.