Biochimie · p2

Glutathion et système thiorédoxine : métabolisme et rôle protecteur

Ce que tu dois retenir

Chapitre 1 — Découverte du glutathion : structure et rôles

Le GSH est le principal tampon redox non protéique de la cellule.

Chapitre 2 — Métabolisme du glutathion : de la synthèse au recyclage NADPH-dépendant

Le rapport GSH/GSSG reflète l’état redox cellulaire ; il est normalement très élevé (>100).

Chapitre 3 — Le système thiorédoxine : Trx, TrxR et NADPH

La Trx est un réducteur de ponts disulfures protéiques, contrairement au GSH qui agit surtout sur les petites molécules.

Chapitre 4 — Rôles protecteurs intégrés : détoxication, stress oxydant et signalisation redox

Deux systèmes redondants et complémentaires : le GSH gère les petites molécules, la Trx gère les protéines.

Teste-toi

1. Quel est le cofacteur commun aux systèmes du glutathion et de la thiorédoxine ?

ANADH
BNADPH
CFADH2
DATP
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Réponse : B — NADPH

Le NADPH fournit les électrons à la glutathion réductase et à la thiorédoxine réductase.

2. Le glutathion réduit (GSH) est :

Aun dipeptide
Bun tripeptide γ-glutamyl-cystéinyl-glycine
Cun acide gras
Dun nucléotide
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Réponse : B — un tripeptide γ-glutamyl-cystéinyl-glycine

Le glutathion est un tripeptide constitué d’un glutamate, d’une cystéine et d’une glycine, avec une liaison γ-glutamyle.

3. Quelle enzyme catalyse la réduction du GSSG en GSH ?

AGlutathion peroxydase
BGlutathion réductase
CGlutathion synthétase
DThiorédoxine réductase
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Réponse : B — Glutathion réductase

La glutathion réductase utilise le NADPH pour régénérer le GSH à partir du GSSG.

4. Quel est le rôle principal de la thiorédoxine réduite ?

ARéduire les ponts disulfures des protéines
BTransporter l'oxygène
CSynthétiser le glutathion
DOxyder le NADPH
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Réponse : A — Réduire les ponts disulfures des protéines

La thiorédoxine réduite cède ses électrons pour rompre les ponts disulfures de nombreuses protéines cibles.

5. Au cours de la détoxication de H2O2 par la GPx, le glutathion est :

Aoxydé en GSSG
Bréduit en GSH
Chydroxylé
Dconjugué à l'acide glucuronique
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Réponse : A — oxydé en GSSG

La glutathion peroxydase oxyde deux molécules de GSH en une molécule de GSSG pour réduire le peroxyde d’hydrogène.

6. La thiorédoxine réductase régénère la Trx oxydée en utilisant :

Ale GSH
Ble NADPH
Cl'ATP
Dle FAD
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Réponse : B — le NADPH

La TrxR transfère les électrons du NADPH à la thiorédoxine oxydée pour la réduire.

7. Quel enzyme conjugue le glutathion aux xénobiotiques pour faciliter leur élimination ?

AGlutathion peroxydase
BGlutathion réductase
CGlutathion S-transférase
DThiorédoxine réductase
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Réponse : C — Glutathion S-transférase

Les glutathion S-transférases catalysent la conjugaison du GSH sur des composés électrophiles, les rendant plus hydrosolubles.

8. Un déficit en glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD) entraîne :

Aune augmentation du NADPH
Bune diminution de la régénération du GSH
Cune hyperactivité de la TrxR
Dune synthèse accrue de glutathion
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Réponse : B — une diminution de la régénération du GSH

La G6PD produit le NADPH dans les globules rouges ; son déficit réduit la capacité à régénérer le GSH, favorisant l’hémolyse.

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