Vocabulaire : Glutathion et système thiorédoxine : métabolisme et rôle protecteur
15 cartes · Biochimie · P2
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Les 15 cartes du paquet
Glutathion (GSH)
Tripeptide atypique L-γ-glutamyl-L-cystéinyl-glycine ; principal tampon redox non protéique, présent à concentration mM.
Le foie mobilise le GSH pour éliminer des toxiques comme le paracétamol.
Glutathion disulfure (GSSG)
Forme oxydée du glutathion, issue de l’oxydation de deux GSH lors d’un stress oxydant.
La glutathion peroxydase transforme deux GSH en GSSG.
Glutathion peroxydase (GPx)
Enzyme qui oxyde deux GSH en GSSG lors de la détoxification des espèces réactives de l’oxygène.
La GPx participe à la réduction des peroxydes en oxydant le GSH.
Glutathion réductase (GR)
Enzyme qui recycle le GSSG en GSH en utilisant le NADPH comme donneur d’électrons.
La GR maintient un rapport GSH/GSSG élevé.
Rapport GSH/GSSG
Reflète l’état redox cellulaire ; il est normalement très élevé (>100).
Le rapport GSH/GSSG est normalement supérieur à 100.
Glutathion S-transférases (GST)
Enzymes de détoxication dont le glutathion est le substrat.
Les GST utilisent le GSH pour la détoxication.
Glutamate-cystéine ligase (GCL)
Enzyme ATP-dépendante qui forme la γ-glutamylcystéine dans la synthèse du GSH.
La GCL forme d’abord la γ-glutamylcystéine.
Glutathion synthétase
Enzyme qui ajoute la glycine à la γ-glutamylcystéine pour former le glutathion.
La glutathion synthétase termine la synthèse du GSH.
NADPH
Donneur d’électrons utilisé par la glutathion réductase et la thiorédoxine réductase ; provient surtout des pentoses phosphates via la G6PD.
Le NADPH alimente le recyclage du GSSG en GSH.
Glucose-6-phosphate déshydrogénase (G6PD)
Enzyme de la voie des pentoses phosphates, principale source de NADPH.
La G6PD fournit le NADPH nécessaire au recyclage du GSSG.
Thiorédoxine (Trx)
Petite protéine (12 kDa) à deux cystéines réactives ; sous forme réduite Trx-(SH)₂, elle réduit des ponts disulfures protéiques.
La Trx réduit la ribonucléotide réductase, essentielle à la synthèse de l’ADN.
Thiorédoxine réductase (TrxR)
Enzyme qui régénère la thiorédoxine oxydée en forme réduite en utilisant le NADPH.
TrxR maintient la Trx sous forme Trx-(SH)₂.
Peroxyrédoxines
Enzymes qui décomposent H₂O₂ et sont régénérées par la thiorédoxine.
Les peroxyrédoxines dépendent de Trx pour être régénérées.
Système thiorédoxine
Système redox Trx–TrxR–NADPH ciblant les thiols protéiques et la signalisation redox.
Le système thiorédoxine contrôle des facteurs de transcription sensibles au redox.
Complémentarité GSH/Trx
Deux systèmes redox parallèles et interconnectés : le GSH gère surtout les petites molécules, la Trx les protéines.
Le GSH et la Trx sont tous deux alimentés par le NADPH.